sábado, 2 de febrero de 2013

PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas grandes que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunas proteínas también contienen azufre. 


El cuerpo de un adulto normal y delgado presenta entre 12 y 18% de proteínas. Mucho más complejas en su estructura que los hidratos de carbono o los lípidos, las proteínas cumplen múltiples funciones en el organismo y de ellas depende en gran parte la estructura de los tejidos corporales. Las enzimas son proteínas que modifican la velocidad de las reacciones químicas. Otras proteínas funcionan como "motores" para lograr la contracción muscular. Los anticuerpos son proteínas que defienden contra la invasión microbiana. Algunas hormonas que regulan la homeostasis también son de naturaleza proteica.



FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
  • ESTRUCTURAL: componentes estructurales de distintas partes del cuerpo. Ejemplos: colágeno en el hueso y otros tejidos conectivos y queratina en la piel, pelo y uñas.
  • REGULADORA: actúan como hormonas que regulan diversos procesos fisiológicos; controlan el crecimiento y el desarrollo; como neurotransmisores, median las respuestas del sistema nervioso. Ejemplos: la hormona insulina, que regula los niveles de glucosa en la sangre y el neurotransmisor conocido como sustancia P, que media la sensación de dolor en el sistema nervioso.
  • CONTRÁCTIL: permiten el acortamiento de las células musculares, lo cual produce movimiento. Ejemplos: actina y miosina.
  • INMUNOLÓGICA: ayudan en las respuestas que protegen al cuerpo contra sustancias extrañas y patógenos invasores. Ejemplos: anticuerpos e interleucinas.
  • TRANSPORTADORAS: transportan sustancias vitales a través del cuerpo. Ejemplo: hemoglobina, que transporta la mayor parte del oxígeno y parte del dióxido de carbono en la sangre.
  • CATALÍTICA: actúan como enzimas que regulan las reacciones bioquímicas. Ejemplos: amilasa salival, sacarasa y ATPasa.


AMINOÁCIDOS Y POLIPÉPTIDOS

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Cada uno de los 20 aminoácidos diferentes tiene tres grupos funcionales importantes unidos a un átomo central de carbono:

FORMA NO IONIZADA DE UN AMINOÁCIDO: 
grupo amino (básico) y grupo carboxilo (ácido)
Como su nombre lo indica, los aminoácidos tienen un grupo amino y
un grupo carboxilo. La cadena lateral (grupo R) es diferente en cada
aminoácido.

  1. Un grupo amino (-NH2);
  2. Un grupo carboxilo (-COOH);
  3. Una cadena lateral (grupo R).

Tanto el grupo amino como el carboxilo se encuentran ionizados en los líquidos corporales con pH normal. 

AMINOÁCIDO DOBLEMENTE IONIZADO
A un pH cercano a 7, tanto el grupo amino como el carboxilo
se encuentran ionizados.


Las distintas cadenas laterales le dan a cada aminoácido su identidad química particular.

GLICINA
La glicina es el aminoácido más simple; su cadena lateral
consta de un solo átomo de H.

CISTEÍNA
La cisteína es uno de los dos aminoácidos que contiene azufre (S).

TIROSINA
La cadena lateral de la tirosina contiene un anillo de seis carbonos.
Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos distintos, 
cada uno con una cadena lateral particula.

LISINA
La lisina tiene un segundo grupo amino al final de su cadena lateral.

GLICINA, CISTEÍNA, TIROSINA, LISINA
AMINOÁCIDOS REPRESENTATIVOS



Las proteínas se sintetizan en forma gradual, de a un aminoácido por vez. El enlace covalente de cada par de aminoácidos es un enlace peptídico. Siempre se forma entre el carbono del grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino (-NH2) de otro. Cuando se forma el enlace peptídico, se pierde una molécula de agua y convierte a ésta en una reacción de deshidratación.

Formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos durante una reacción de deshidratación.
En este ejemplo, la glicina se une a la alanina y se forma un péptido (de izquierda a derecha).
La ruptura de un enlace péptidico se produce por hidrólisis (de derecha a izquierda).
Los aminoácidos son los monómeros que se utilizan para sintetizar proteínas.


Cuando se rompe un enlace peptídico, como ocurre durante la digestión de las proteínas de la dieta, se produce una reacción de hidrólisis.

Cuando se combinan dos aminoácidos, se forma un dipéptido. Si se agrega otro aminoácido al dipéptido se obtiene un tripéptido. Si se siguen agregando aminoácidos se formará un péptido (4-9 aminoácidos) o un polipéptido (10-2000 o más aminoácidos). Las proteínas pequeñas pueden estar constituidas por una única cadena polipeptídica de solo 50 aminoácidos. Las proteínas más grandes tienen cientos o miles de aminoácidos y pueden estar compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas.

Como cada variación en el número y la secuencia de aminoácidos da origen a una proteína distinta, hay gran variedad de proteínas. La situación es similar al empleo de un alfabeto de 20 letras para formar palabras. Cada letra sería equivalente a un aminoácido, y sus múltiples combinaciones dan origen a una infinidad de palabras (péptidos, polipéptidos y proteínas).

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas  tienen cuatro niveles de organización estructural. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos unidos por enlaces covalentes peptídicos para formar una cadena polipeptídica.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos del polipéptido. Las estructuras secundarias más comunes son las hélices alfa y las láminas beta. La estructura terciaria el tipo general de plegamiento que le da una forma tridimensional característica a la proteína. La estructura cuaternaria es la disposición relativa de dos o más cadenas polipeptídicas entre sí. La forma particular de cada proteína le permite llevar a cabo funciones específicas. 



La estructura primaria de una proteína está determinada en los genes y cualquier cambio en su secuencia de aminoácidos puede tener derivaciones graves para las células del cuerpo. Por ejemplo, en la anemia falciforme, un aminoácido no polar (valina) reemplaza a un aminoácido polar (glutamato) como resultado de dos mutaciones en la proteína transportadora de oxígeno hemoglobina. Este cambio de aminoácidos disminuye la solubilidad de la hemoglobina en el agua y la hemoglobina anómala tiende a formar cristales dentro de los glóbulos rojos. Éstos se deforman y adoptan un aspecto de hoz, lo cual dificulta su paso a través de los estrechos vasos sanguíneos.

La estructura secundaria de una proteína es la forma en la cual se pliegan los aminoácidos vecinos en una cadena polipeptídica. Dos estructuras secundarias frecuentes de encontrar son las hélices alfa (espirales en el sentido de las agujas del reloj) y las láminas beta. La estructura secundaria de una proteína se estabiliza con puentes de hidrógeno que se forman a intervalos regulares a lo largo del esqueleto proteico.

La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional de la cadena polipeptídica. Cada proteína tiene una estructura terciaria en particular que determina su funcionamiento. A su vez, la forma en que se pliega la proteína puede permitir que dos aminoácidos en sitios opuestos de la cadena se encuentren juntos. Son varios los tipos de enlaces que pueden contribuir a la estructura terciaria de una proteína. Los más fuertes, aunque poco frecuentes, son los enlaces covalentes S-S, denominados puentes disulfuro, que se forman entre los grupos sulfhidrilo de dos monómeros del aminoácido cisteína. Muchos enlaces -débiles puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas- también ayudan a determinar el plegamiento de la proteína. Mientras que algunas partes de un polipéptido son atraídas por el agua (hidrófilas), otras son repelidas por ésta (hidrófobas). Dado que en general las proteínas del cuerpo se encuentran en un medio acuoso, durante el proceso de plegamiento se orientan los aminoácidos con cadenas hidrófobas hacia el núcleo central, alejados de la superficie de la proteína . A menudo, una clase de moléculas, conocidas como chaperonas, colaboran en el proceso de plegamiento.

En aquellas proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica (no todas tienen), la manera en la cual se dispone cada cadena en relación con la otra es la estructura cuaternaria. Los enlaces que conservan las cadenas unidas son similares a los que mantienen la estructura terciaria.

Existe una enorme variedad de estructuras de proteínas. Distintas proteínas tienen diferentes estructuras y distintas formas tridimensionales. Esta variación en estructura y forma está relacionada directamente con sus diversas funciones. En casi todos los casos, la función de una proteína depende de su capacidad para reconocer otra molécula y unirse a ésta. De tal modo, una hormona se une a una proteína específica de una célula para modificar su función, y un anticuerpo se une a una sustancia extraña (antígeno) que ha invadido el organismo. La forma específica de una proteína le permite interactuar con otras moléculas y llevar a cabo una función particular.

Los mecanismos homeostáticos mantienen la temperatura y la composición química de los líquidos corporales, lo cual les permite a las proteínas conservar su forma tridimensional apropiada. En un ambiente alterado, una proteína puede sufrir un proceso de desnaturalización, en el que se desenrolla y pierde su forma característica (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria). Las proteínas desnaturalizadas dejan de ser funcionales. Pese a que en algunos casos este proceso puede revertirse, un huevo frito es el ejemplo más común de desnaturalización permanente. En el huevo crudo, la proteína clara del huevo (albúmina) es un líquido viscoso, soluble y traslúcido. Cuando se aplica calor, la proteína se desnaturaliza, se hace insoluble y adquiere un color blanco.

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